求蛋白质空间结构知识点
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发布时间:2022-05-10 16:31
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时间:2023-10-16 07:15
大多数的蛋白质都自然折叠为一个特定的三维结构,这一特定结构被称为天然状态。虽然多数蛋白可以通过本身氨基酸序列的性质进行自我折叠,但还是有许多蛋白质需要分子伴侣的帮助来进行正确的折叠。在高温或极端pH条件下,大多数蛋白质会失去它的天然状态,这一现象就称为变性。生物化学家常常用以下四个方面来表示蛋白质的结构:
一级结构:组成蛋白质多肽链的线性氨基酸序列。
二级结构:依靠不同氨基酸之间的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构,主要为α螺旋和β折叠。[14]
*结构:通过多个二级结构元素在三维空间的排列所形成的一个蛋白质分子的三维结构,是单个蛋白质分子的整体形状。蛋白质的*结构大都有一个疏水核心来稳定结构,同时具有稳定作用的还有盐桥、氢键和二硫键等。常常可以用“折叠”一词来表示“*结构”。
四级结构:用于描述由不同多肽链(亚基)间相互作用形成具有功能的蛋白质复合物分子的形态。
细胞色素c的NMR溶液结构,显示了蛋白质的动态结构。
蛋白质并不完全是刚性分子。许多蛋白质在执行生物学功能时可以在多个相关结构中相互转换。在进行功能型结构重排时,这些相关的*或四级结构通常被定义为不同“构象”,而这些结构之间的转换就被称为“构象变换”。例如,酶的构象变换常常是由底物结合到活性位点所导致。在溶液中,所有的蛋白质都会发生结构上的动态变化,主要表现为热振动和与其他分子之间碰撞所导致的运动。
不同大小的蛋白质的分子表面。从左到右依次为:抗体(IgG)、血红蛋白、胰岛素、腺苷酸激酶和谷胺酰氨合成酶。
蛋白质可以由*结构的不同大致分为三个主要类别:球蛋白、纤维蛋白和膜蛋白。几乎所有的球蛋白都是水溶性的,许多酶都是球蛋白;纤维蛋白多为结构蛋白;膜蛋白常常作为受体或分子通道,是细胞与外界联系的重要介质。
要了解特定蛋白质的功能,获得其*结构或四级结构可以提供重要的结构信息。目前用于蛋白质的原子分辨率结构测定的方法主要是X射线晶体学和NMR光谱学。冷冻电子显微学也可以提供超大蛋白质复合物(如病毒、核糖体等)的低分辨率结构信息。[14]而电子晶体学在一些情况下也可以提供较高分辨率的结构信息,特别是对于膜蛋白的二维晶体。[15]解析的结构(包括原子坐标和结构解析的相关信息)通常存放到蛋白质数据库(PDB),供全世界研究者免费下载。结构预测也可以为未知结构(实验结构)的蛋白质提供结构信息。
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