别构效应简介
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发布时间：2024-10-22 11:32
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时间：2024-11-08 04:33
当一个蛋白质与它的配体（或其他蛋白质）结合时，会发生一种现象，即蛋白质的空间结构会相应改变，以适应其功能的需求，这就是我们所说的别构效应或变构效应。这一过程由1963年法国科学家J．莫诺等人首次提出别构部位的概念来描述。
在这个框架中，影响蛋白质活性的物质被称为别构配体或别构效应物。它们作用于蛋白质的特定部位，导致的相互影响可以分为两种类型：协同性与非协同性。如果别构配体导致蛋白质活性增强，即为正协同性，我们称其为正效应物；反之，若其抑制蛋白质活力，则为负协同性，称为负效应物。
在50年代末期，科学家们发现某些氨基酸能够抑制催化其合成途径第一步反应的酶，这种抑制被称为反馈抑制。值得注意的是，这些抑制作用的物质与酶的底物在结构上并不相同。这些抑制物并非直接作用于酶的活性中心，而是结合于酶的其他部位，即别构部位，从而影响酶的活性水平。图1以别构酶为例，生动展示了正效应物和负效应物如何通过别构部位*酶的活力。
扩展资料
别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。 别构效应（allosteric effect）某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。
