生化知识点29:酶活性的调节机制
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发布时间：2024-10-18 16:35
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时间：2024-11-07 06:11
酶的“质变”则侧重于在不改变酶浓度的前提下，通过调节酶的活性，即别构调节、共价修饰和水解激活来实现。别构调节原理在于酶分子除了活性中心外，还包含别构中心，别构中心能与特定配体结合，改变酶的构象，影响活性中心与底物的结合亲和力，从而调节酶活性。
别构酶在代谢途径中扮演重要角色，尤其在反馈抑制中，终产物作为别构抑制剂抑制前限速酶的活性。别构酶的活性受到别构效应物的调节，底物作为效应物时称为同促效应，其他效应物则为异促效应。别构酶活性的调节通过齐变模型和序变模型进行，齐变模型认为酶亚基以R态和T态两种形式存在，而序变模型则认为酶分子包含R亚基和T亚基的混合体。
氨甲酰转移酶如天冬氨酸转氨甲酰酶（ATC），在大肠杆菌嘧啶核苷酸从头合成途径中是限速酶，其活性受到严格调控，通过CTP的反馈抑制和ATP的激活，保持胞内嘌呤核苷酸库和嘧啶核苷酸库的平衡。
共价修饰调节是通过酶分子内某些氨基酸残基发生共价修饰，如磷酸化、腺苷酸化等，改变酶活性的过程。这种调节方式相比别构调节较为缓慢。
水解激活是通过蛋白酶催化或自我催化去除酶原的某些氨基酸序列，使无活性的酶原变成有活性的酶的过程。与共价修饰相比，水解激活是不可逆的调节方式。
调节蛋白的激活或抑制涉及特定的蛋白质与酶结合，调节酶活性。激活蛋白促进酶活性，抑制蛋白则阻止底物与活性中心结合，抑制酶活性。
