【新型蛋白】-Fc融合蛋白有什么作用?

发布网友发布时间：2024-09-05 10:13

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热心网友时间：2024-10-31 00:11

Fc融合蛋白是将功能蛋白与免疫球蛋白Fc片段结合产生的新型重组蛋白。这类蛋白不仅保留原有功能蛋白的活性，还具有抗体的特性，比如延长半衰期和触发细胞毒性反应等。根据是否发挥ADCC或CDC效应，Fc融合蛋白分为溶细胞性和非溶细胞性两种。
溶细胞性Fc融合蛋白通过结合FcγR实现ADCC或CDC效应，具有功能蛋白活性和长效半衰期，能针对性杀伤特定细胞。
非溶细胞性Fc融合蛋白通过活性降低的Fc片段结合，调整与相关受体的结合亲和力，减少或消除细胞毒性作用，保持功能蛋白活性和Fc段的长效体内半衰期。
Fc片段与FcγR结合，能正向或负向调节免疫反应，促进免疫细胞摄取抗原，参与免疫球蛋白运输。在临床方面，已有多种人IgG-Fc融合蛋白药物经FDA批准使用。此外，Fc融合蛋白也可作为疫苗，利用Fc片段靶向结合APC，增强免疫反应。
在疫苗设计中，抗原-Fc融合蛋白能作为抗原运载工具，借助Fc片段提高抗原的递呈效率和半衰期。通过转染抗原-Fc基因的DC细胞，实现较长效的免疫激活。随着研究深入，Fc融合蛋白类疫苗能结合的受体范围将不断扩展。
大多数Fc融合蛋白以二聚体形式分泌，由hinge-CH2-CH3区域构成，且通过二硫键形成二聚体。通常，抗体Fc段包括铰链区-CH2-CH3部分，不包括CH1区域。与Fc段融合后，能增加分子量，延长体内半衰期，并利用Fc段的生物学功能，如ADCC、CDC等，但不包含抗体的可变区。人免疫球蛋白G有4个亚型，不同亚型的活性不同，应用最多的是IgG1亚型。随着新适应症的拓展和新作用机制抗体药物的出现，IgG2、IgG4亚型抗体受到关注。