描述蛋白质α-螺旋和ß-折叠两种二级结构的主要异同

发布网友发布时间：2024-08-16 13:28

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热心网友时间：2024-08-24 23:55

首先，他们都是蛋白质的二级结构。
α－螺旋：1、每隔3.6个AA残基螺旋上升一圈，螺距0.54nm;
2 、螺旋体中所有氨基酸残基R侧链都伸向外侧，链中的全部>C=0 和>N-H几乎都平行于螺旋轴;
3、每个氨基酸残基的>N-H与前面第四个氨基酸残基的>C=0形成氢键，肽链上所有的肽键都参与氢键的形成。
β－折叠：（应该是你所说的螺旋）
两条或多条伸展的多肽链（或一条多肽链的若干肽段）侧向集聚，通过相邻肽链主链上的N-H与C=O之间有规则的氢键，形成锯齿状片层结构，即β－折叠片

参考资料：http://zhidao.baidu.com/question/213259226.html

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