异促效应别构效应的通性

发布网友发布时间：2024-09-28 14:53

共1个回答

热心网友时间：2024-09-29 18:02

在1965年，J．莫诺等人提出了一种关于别构效应系统的普遍特性。首先，大部分表现出别构效应的蛋白质是以亚单位的形式存在，它们可能是寡聚体或多聚体，由多个组成部分构成。

其次，这种效应通常与蛋白质的四级结构变化紧密相关，即在亚基之间的相互作用中，结构的改变会触发别构效应。这涉及到蛋白质内部的复杂结构*机制。

关于效应的类型，异促效应可以是正的，也可以是负的，它指的是一个配体对蛋白质功能的影响是非线性的。相反，同促效应总是呈现出正的协同作用，即多个配体同时存在时，其效应会加强。值得注意的是，尽管异促效应较为罕见，但在包含两个或多个配体的系统中，至少会有一个配体表现出协同效应，这增加了系统的复杂性。

最后，任何能够改变异促效应的因素，包括处理方式或基因突变，也同样会间接影响同促效应，这表明这两种效应在本质上是相互关联的，且对蛋白质功能的影响是相互交织的。

扩展资料

（allosteric effect）别构效应又称为变构效应，某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。别构部位的概念是1963年由法国科学家J．莫诺等提出来的。影响蛋白质活性的物质称为别构配体或别构效应物。该物质作用于蛋白质的某些部位而发生的相互影响称为协同性。抑制蛋白质活力的现象称为负协同性，该物质称为负效应物。增加活力的现象称为正协同性，该物质称为正效应物。受别构效应调节的蛋白质称为别构蛋白质，如果是酶，则称为别构酶。