免疫球蛋白的化学组成及结构

发布网友 发布时间：2022-05-18 11:26

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热心网友 时间：2023-10-15 17:17

　具有抗体活性的动物蛋白,是由淋巴细胞（B细胞）产生的一种糖蛋白。主要存在于血浆中，也见于其他体液、组织和一些分泌液中。人血浆内的免疫球蛋白大多数存在于丙种球蛋白（γ-球蛋白）中。可分为五类，即免疫球蛋白G（IgG）、免疫球蛋白A（IgA）、免疫球蛋白M（IgM）、免疫球蛋白D（IgD）和免疫球蛋白E（IgE），IgG，IgA和IgM还有亚类。IgG，IgD，IgE均为单体，分泌液中IgA（SIgA）是双体，IgM是五聚体。其中IgG是最主要的免疫球蛋白，约占人血浆丙种球蛋白的70%，分子量约15万，含糖2～3%。尽管免疫球蛋白千变万化，但都有类似的结构。抗体分子是由两对长短不同的多肽链所组成，四条链通过链间二硫键构成Y型基本结构（H2L2）。IgG分子由4条肽链组成。其中分子量为2.5万（23kD）的肽链，称轻链（L链），分子量为5万的肽链（50～60kD），称重链（H链）。轻链与重链之间通过二硫键（—S—S—）相连接。
　　H和L链上都有可变区，同类重链和同型轻链的近N端约110个氨基酸序列的变化很大，其他部分的氨基酸序列相对恒定，据此可将轻链和重链区分为可变区(V)和恒定区(C)。VH和VI。各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序高度变化，称为高变区(HVR)或互补决定区(CDR)，分别为CDRl、CDR2和CDR3。CDR以外区域的氨基酸组成和排列顺序相对不易变化，称为骨架区(FR)。VH和VI。各有113和107个氨基酸残基，组成4个FR(分别为FRl、FR2、FR3和FR4)和3个CDRs。VH和VI-中的各氨基酸可编号，一些保守的氨基酸都有其固定的编号位置，将不同序列和已编号的序列进行对比以后，在某个位置上多出来氨基酸编号为A、B、C等，如27A、27B、27C、106A等。VH和VL的3个CDR共同组成Ig的抗原结合部位，识别及结合抗原，并决定抗体识别的特异性。
　　免疫球蛋白轻、重链可变区氨基酸顺序的编号
　　重链和轻链的C区分别称为CH和CL，不同型别(x或入)CI。的长度基本一致．但不同类别IgCH的长度不一，有的包括CHl～CH3，有的为CHl～CH4。同一种属生物体内针对不同抗原的同一类别Ig的C区氨基酸组成和排列顺序比较恒定，其抗原性是相同的，但V区各有不同。C区与抗体的效应功能相关，可激活补体，介导穿过胎盘和黏膜屏障，结合细胞表面的Fc受体从而介导调理作用、ADCC作用和I型超敏反应。
　　在Ig分子伸出的两臂和主干之间(CHl与CH2之间)还有个可弯曲的区域，称为铰链区。该区含有丰富的脯氨酸，因此易伸展弯曲，能改变两个结合抗原的Y形臂之间的距离，两臂之间的角度可自0到90变化，这样有利于两臂同时结合两个不同的抗原表位。虽然IgD、IgG、IgA有绞链区，而IgM和IgE没有，但这并不说明它们完全不能弯曲，实际上还有相对的弯曲性。各类抗体的铰链区的长度及氨基酸的顺序也有不同；人IgD的可伸展的距离最大，IgG4和两种IgA的弯曲度则有限。
　　所有的抗体是Ig，但Ig并不都是抗体。Ig的两个重要特征是特异性和多样性。它们是机体受抗原（如病原体）刺激后产生的，其主要作用是与抗原起免疫反应，生成抗原-抗体复合物，从而阻断病原体对机体的危害，使病原体失去致病作用。另一方面，免疫球蛋白有时也有致病作用。临床上的过敏症状如花粉引起的支气管痉挛，青霉素导致全身过敏反应，皮肤荨麻疹（俗称风疹块）等都是由免疫球蛋白制剂能增强人体抗病毒的能力，可作药用。如注射人血清或人胎盘中提取的丙种球蛋白制剂可防治麻疹、传染性肝炎等传染病。Ig是一个多藣有分子：（1）可结合抗原；（2）可作为抗原诱发抗体的产生；（3）可激发一系列如补体激活、吞吐噬调理、信号传导等次级反应。各种特异性Ig已被广泛应用于临床疾病的预防、治疗和诊断。例如，IgM是体液免疫应答首先产生的Ig。SIgA是机体黏膜防御感染的重要因素。IgE是同速发型过敏反应发生有关的Ig。IgD以膜结合形式存在于B细胞，在B细胞分化发育中起重调节有作用。

热心网友 时间：2023-10-15 17:18

氨基酸

热心网友 时间：2023-10-15 17:18

查看百度百科，上面有很详细的解释说明。