依据Ig肽链上氨基酸的种类和排列顺序是否多变,可将Ig分为(),()两区...
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发布时间:2024-05-11 12:38
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时间:2024-08-09 15:30
免疫球蛋白(Ig):指具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白。这类球蛋白过去也称为γ球蛋白,主要存在于血液和其他分泌液中,也可作为抗原识别受体存在于B细胞膜上。
免疫球蛋白的功能区:Ig分子的多肽链因链内二硫键连接而将肽链折叠成几个球形结构,并与相应功能有关,故称为免疫球蛋白的功能区。每条L链有二个功能区:可变区(VL区)和稳定区(CL区)。IgG、IgA和IgD的每条H链有四个功能区:一个可变区(VH区)和三个稳定区(CH1、2、3区)。IgM和IgE多一个恒定区CH4。
免疫球蛋白的酶解片段:免疫球蛋白用木瓜蛋白酶水解,可将其从铰链区二硫键的N端部位切断,得到三个片段:二个相同的可与抗原结合的片段称为Fab 片段;一个可结晶的片段称为Fc片段。用胃蛋白酶水解,可从铰链区二硫键的近C端部位切断免疫球蛋白,得到一个大分子的双体Fab 片段称为F(ab’)2 ;以及数个小分子无生物学活性的Fc碎片称为 pFc’片段。
免疫球蛋白的血清型:免疫球蛋白本身具有免疫原性,每个免疫球蛋白分子上带有多种抗原决定簇,用于免疫异种动物、同种异体动物或自身均可引起免疫应答,产生相应抗体,并用血清学方法检测,故称为免疫球蛋白的血清型。免疫球蛋白主要有三种血清型:同种型、同种异型和独特型。
Ig同种型:指同一物种所有个体Ig分子所共有的抗原特异性。同种型抗原决定簇存在于Ig的恒定区。根据重链同种型抗原特异性的不同将Ig分为五类。根据轻链同种型抗原的不同可将轻链分为两型。
Ig同种异型:指同一物种不同个体之间的同类Ig分子所具有的不同抗原特异性。同种异型抗原决定簇由重链或轻链恒定区的一个或数个氨基酸决定,因其具有个体特异性,因此可作为遗传标记。
Ig的独特型(Id):指同一个体内不同B细胞克隆所产生的免疫球蛋白分子V区所具有的抗原特异性。独特型抗原决定簇由Ig超变区特有的氨基酸序列和构型决定。独特型抗体刺激异种、同种异体甚至自身均可产生相应抗体,即抗独特型抗体(AId)。由独特型抗体和抗独特型抗体组成的网络(Id-AId网络)在免疫应答的调节中具有重要作用。
(一)基本结构:由二条相同的重链和轻链构成的对称四肽链(链接:图1免疫球蛋白)。X射线晶体结构分析发现,IgG分子由三个相同大小的节段组成,位于上端(N端)的两个臂,各含一条轻链和一条重链的1/2,由易弯曲的铰链区连接到主干上(两条重链的各1/2),形成一个“Y”形分子,称为Ig分子的单体,是构成Ig分子的基本单位。在二条H链间、H链和L链间、以及四条肽链内部都有二硫键相连,形成多个球形结构,构成不同的功能区。
(二) Ig功能区:
1.L链功能区:VL、CL。
2.H链功能区:VH、CH1、CH2、CH3、CH4(IgM、IgE)。
3.铰链区:位于CH1与CH2之间的特殊部分。特点:富含脯氨酸,有弹性, 能伸展、折叠、转动。
4.功能区数目:轻链2个;IgG、IgA、IgD重链各4个;IgM、IgE重链各5个。
(三)各功能区的主要功能:
1.VL、VH:特异性结合抗原。独特型抗原决定簇所在。
2.CH1:Ig遗传标记所在。
3.IgG的CH2、IgM的CH3:结合补体C1q,经典途径激活补体。
4.IgG的CH3、IgE的CH4:亲细胞活性。
(1)IgG 通过CH3(Fc段)可与巨噬细胞、NK细胞和嗜中性粒细胞表面的Fcγ受体结合,促进这些细胞对靶细胞的吞噬和杀伤,该作用称为抗体的调理作用和ADCC效应。
(2)IgE通过CH4(Fc段)可与肥大细胞和嗜碱性粒细胞表面的Fcε受体结合,促进这些细胞脱颗粒,释放一系列生物活性物质,介导I型超敏反应。
热心网友
时间:2024-08-09 15:28
可变区(VL区)和稳定区(CL区)
依据Ig肽链上氨基酸的种类和排列顺序是否多变,可将Ig分为(),()两区
免疫球蛋白的功能区:Ig分子的多肽链因链内二硫键连接而将肽链折叠成几个球形结构,并与相应功能有关,故称为免疫球蛋白的功能区.每条L链有二个功能区:可变区(VL区)和稳定区(CL区).IgG、IgA和IgD的每条H链有四个功能区:一个可变区(VH区)和三个稳定区(CH1、2、3区).IgM和IgE多一个...
免疫球蛋白(Ig)的分类依据(医免第四章免疫球蛋白)
免疫球蛋白是由二硫键连接的四肽链对称结构,其中相对分子质量较大的一对称为重链(H链)。不同的免疫球蛋白分子由于重链的氨基酸组成及序列差异,其免疫原性也不同。根据重链的免疫原性不同,将免疫球蛋白分为5类,即IgM、IgG、IgA、IgD和IgE,其相应的重链分别为μ、γ、α、δ和ε链。
分子免疫学免疫球蛋白
免疫球蛋白的恒定区(CH和CL)在不同类别Ig中长度各异,但同一物种同一类别Ig分子的C区氨基酸组成和排列顺序较为恒定。铰链区位于CH1与CH2之间,富含脯氨酸,因此具有易伸展弯曲的特性,易于被木瓜蛋白酶、胃蛋白酶等水解,这一特性在免疫球蛋白的生物学功能中扮演着重要角色。综上所述,免疫球蛋白的结...
ig分成各种型及亚型的依据是
VH抗原特异性的不同。根据重链恒定区的氨基酸组成和排列顺序不同,将Ig分为5种类型,即IgM、IgD、IgG、IgA、和IgE,VH抗原特异性的不同是ig分成各种型及亚型的分类依据。
为什么Ig分成各种型的依据是VH抗原特异性的不同
根据氨基酸排列顺序的不同分为可变区(V)和恒定区(C)。免疫球蛋白的类型:(一)Ig的同种型:同一种属所有个体共同的抗原特异性标志。1.类和亚类:根据CH抗原特异性不同将 Ig 分为IgG、IgA、IgM、IgD、IgE五类,重链分别为:γ、 α、 μ、δ、ε。同一类Ig内抗原特异性有些差异,又分...
抗体分子基本结构的组成是
Ig都含有两层带有3~5股反平行的多肽链的β折叠。重链大约含450~550个氨基酸残基。每条重链含有4~5个链内二硫键所组成的肽环。由于氨基酸组成的排列顺序以及二硫键的位置、数目等的不同,因此不同重链的抗原性也不同,根据重链抗原性的不同可将其分为五类,分别以希腊字母γ、α、μ、δ、和ε...
简述Ig的功能区与其功能
—般只有5 个结合点可结合. H和L链上都有可变区,同类重链和同型轻链的近N端约110个氨基酸序列的变化很大,其他部分的氨基酸序列相对恒定,据此可将轻链和重链区分为可变区(V)和恒定区(C).VH和VI.各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序高度变化,称为高变区(HVR)或互补决定区(CDR),...
免疫球蛋白在什么溶液可以常温水解?
所有Ig的基本单位都是四条肽链组成的对称结构。两条重链(H)和两条轻链(L),每条重链和轻链分为氨基端和羧基端。根据氨基酸排列顺序的不同分为可变区(V)和恒定区(C)。(1)可变区 :重链(H)近氨基端1/4或1/5区域内的氨基酸,轻链(L)近氨基端1/2区域内的氨基酸多变称可变区。高变...
关于免疫系统的IgM,IgA,IgG各与身体中哪个系统有关
轻链的J基因参与V区肽链的编码,大约负责十几个氨基酸的顺序。 (二)Ig基因的重排 胚系状态的Ig基因,无论是重链基因还是轻链基因,都不能作为一个独立的单位进行表达,只有经过重排以后才能成为具有表达功能的基因。在成熟Ig基因的产生过程中,Ig基因的重排需遵循一定的顺序,先由V-J连接或V-D-J连接,然后由VJ或VDJ...
免疫球蛋白的化学组成及结构
免疫球蛋白轻、重链可变区氨基酸顺序的编号 重链和轻链的C区分别称为CH和CL,不同型别(x或入)CI。的长度基本一致.但不同类别IgCH的长度不一,有的包括CHl~CH3,有的为CHl~CH4。同一种属生物体内针对不同抗原的同一类别Ig的C区氨基酸组成和排列顺序比较恒定,其抗原性是相同的,但V区各有不同。