免疫球蛋白是根据什么来进行分类的
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发布时间：2022-05-05 16:12
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时间：2022-06-27 18:08
名称由来：1968年和1972年的两次免疫学国际会议，将具有抗体活性或者化学结构与抗体类似的球蛋白统一命名为免疫球蛋白（Immunoglobin, Ig）。免疫球蛋白可分为分泌型（secreted Ig，sIg）和膜型（membrane Ig，mIg）。前者主要存在于体液中，具有抗体的各种功能，后者是B细胞膜上的抗原受体。
根据组成链的不同分类：抗体的基本结构是由两条完全相同的重链和两条完全相同的轻链通过二硫键连接的“Y”形的单体。每条肽链分别由2-5个约含110个氨基酸，序列相似但功能不同的结构域（又称功能区）组成。重链（heavy Chain，H）分子量约为50-75KD，由450-550个氨基酸组成。根据H链抗原性的差异可分为5类，μ、γ、α、δ和ε链，不同的重链和轻链组成完整的抗体分子，分别被称为：IgM，IgG，IgA，IgD和IgE。轻链（light chain,L）分子量约为25KD，有214个氨基酸组成，轻链分为κ和λ链。
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时间：2022-06-27 18:09
IgG，IgD，IgE均为单体，分泌液中IgA（SIgA）是双体，IgM是五聚体。
1．IGSF的结构特点
IGSF的成员均含有1～7个Ig样功能区，第个Ig样功能区约含100（70～110）个氨基酸残基，功能区的二级结构是由3～5个股反平行β折叠股各自形成两个平行β片层的平面（anti-paralle
β-pleated
sheet）,每个反平行β折叠股由5～10个氨基酸基组成，β片层内侧的疏水性氨基酸起到稳定Ig折叠的作用，大多数功能区内有一个二硫键，垂直连接两个β片层，形成二硫键的两个半胱氨酸间有55～75个氨基酸残基，使之成为一个球形结构，肽链的这种折叠方式称为免疫球蛋折叠（Ig
fold）。
根据IGSF功能区中Ig折叠方式、两个半胱氨酸之间氨基酸残基的数目以及与IgV区或C区同源性的程度，IGSF功能区可分为V组、C1组和C2组。
（1）V组：V组功能区的两个半胱氨酸之间含65～75个氨基酸残基，有9个反平行β折叠股，如IgH链和L链V区，TCRα、β、γ、δ链V区，CD4v区，CD8α、β链V区，Thy-1,pIgR和分泌成分（SC）N端四个功能区，CEAN端第一个功能区，PDGFR靠近胞膜的功能区等。
（2）C1组：又称C组。C1组功能区二个半胱氨酸之间约含50～60个氨基酸残基，有7个β折叠股，如IgH链和L链C区（γ、δ和α链的CH1～CH3或μ和ε链的CH1～CH4），TCRα、β、γ、δ链C区，MHc
Ⅰ类分子重链α3功能区，β2M，MHCⅡ类分子α2和β2功能区，CD1、Qa和TL靠近胞膜功能区等。
（3）C2组：又称H组。C2组功能区的氨基酸排列的顺序类似V组，但形成二硫键的两个半胱氨酸之间所含氨基酸残基数约为50～60，有7个β折叠股，这种结构介于V组和C1组之间，如CD3γ、δ和ε链，CD2和LFA-3（CD58），pIgR靠近胞膜功能区，FcγRⅠ、FcγRⅡ、FcγRⅢ、FcεRⅠα链、FcαR，ICAM-1，CEA第2至7个功能区，IL-6R、M-CSFR、G-CSFR、SCFR。PDGFR第1至4功能区，以及N-CAM、CD22、CD48分子等。
