比较软脂酸生物合成与脂肪酸的氧化的不同之处、
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发布时间：2022-05-03 08:46
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时间：2023-10-17 09:46
(一) 本课程的任务和适用的专业
生物化学是生命的化学, 是介于生物学与化学之间的一门边缘科学。生物化学是用物理学、化学和生物学的现代技术来研究生物体的物质组成和结构，物质在生物体内发生的化学变化，以及这些物质结构的变化与生理机能之间的关系的科学。学习和研究生物化学的目的在于阐明生命活动的化学、物质基础，并与其他学科配合，来揭示生命活动的本质和规律。
生物化学是农业院校中生技、农学、园艺、植保、资环、食品和牧医等本科专业的专业基础课，也是这些专业的学生考研的必考课程。生物化学与植物生理学、遗传学、微生物学、分类学、病理学以及农业科学、食品科学、营养科学和医药卫生等学科都有密切关系。学习生物化学不仅是进一步学习以上课程的必要基础，亦为研究这些学科中的问题提供了必要的基本理论和手段。
生物化学课程的任务是使学生掌握蛋白质、酶、核酸等生物大分子的结构、性质及功能；生物膜的结构及特性；生物能量的产生及生物大分子前体的生物合成；遗传信息的储存、传递及表达等基本理论知识。并且还要掌握生物化学分离、制备、分析、鉴定技术（比色、层析、电泳、离心等）的基本实验原理及操作技能，为学生进一步学习专业课打下坚实的基础。
进入80年代以来，新兴起的生物技术已成为技术*的优先发展领域，它包括：基因工程、细胞工程、发酵工程和酶工程四大部分，其在二十一世纪的生命科学时代有着广阔的发展前景，但它们的发展都需要生物化学的理论作指导。为适应生命科学的迅速发展，为使生物技术专业的同学掌握现代生物化学的最新进展，我校生命科学学院生物技术和生物科学专业的学生从2002年秋季更换教材。
（二）使用教材及授课时数
《生物化学》（上、下册）由沈同、王镜岩主编，高等教育出版社。本教材被国家教委评为优秀教材。本课程教学时数为110学时，理论讲授80学时，实验课30学时。由于学时有限，在参考其他兄弟院校和其他综合院校教学安排的基础上，上册中删去糖、脂类、抗生素和激素四章内容。下册中删去生物能学、光合作用两章，生物膜与物质运送的介绍放在上册膜结构一章中，DNA重组与基因工程放在DNA和RNA合成之后讲。
二、教学大纲的主要内容
（一）各章节的主要内容
第一章 绪论 （2学时）
一、 生物化学的概念和研究内容
二、 生物体的化学组成
三、 生物化学的发展
四、生物化学与各学科之间的联系
五、生物化学知识的应用
六、如何学好生物化学
第二章蛋白质（14学时）
引 言 蛋白质概述
一、蛋白质的化学组成
二、蛋白质的大小和分子量
三、蛋白质功能的多样性
第一节 蛋白质的基本结构单位—氨基酸
一、蛋白质的水解：酸水解、碱水解和酶水解
二、氨基酸的分类
（一）根据来源分：内源氨基酸和外源氨基酸
（二）从营养学角度分：必需氨基酸和非必需氨基酸
（三）根据是否组成蛋白质来分：蛋白质中常见氨基酸、蛋白质中稀有氨基酸和非蛋白氨基酸
三、氨基酸的理化性质
（一）氨基酸的一般物理性质：氨基酸的旋光性、氨基酸的光吸收、高熔点、一般均溶于水，溶于强酸、强碱；不溶于乙醚、氨基酸一般有味
（二）氨基酸的离解性质：氨基酸的兼性离子形式、氨基酸的两性解离、氨基酸的等电点计算、氨基酸的甲醛滴定。
（三）氨基酸的化学反应：茚三酮反应、Sanger反应、Edman反应、DNS反应、-SH反应、-OH反应、成肽反应、咪唑基的反应。
（四）氨基酸的分析分离
第二节：肽
一、肽与肽键
二、肽链中AA的排列顺序和命名
三、肽的重要理化性质
四、天然存在的重要多肽
第三节 蛋白质的分子结构
一、蛋白质的一级结构：
（一）定义：蛋白质的一级结构指蛋白质多肽连中AA的排列顺序，包括二硫键的位置。
（二）蛋白质一级结构的测定：测序要求、测序步骤
二、蛋白质的二级结构和纤维状蛋白
（一）构型与构象
（二）蛋白质的构象：蛋白质多肽链空间折叠的*因素—肽键具有部分双键性质、肽键不能自由旋转、组成肽键的四个原子和与之相连的两个a碳原子（Ca）都处于同一个平面内，即为酰胺平面、二面角所决定的构象能否存在，主要取决于两个相邻肽单位中，非键合原子之间的接近有无阻碍。
（三）蛋白质的二级结构：a-螺旋、b-折叠、b-转角、自由回转。
（四）超二级结构
（五）纤维状蛋白
三、蛋白质的*结构
（一）结构域
（二）维持蛋白质*结构的作用力
（三）肌红蛋白及其功能、肌红蛋白的氧合曲线
四、蛋白质的四级结构
（一）蛋白质的四级结构及其作用力
（二）血红蛋白及其功能
（三）氧合引起血红蛋白的构象变化
（四）血红蛋白的氧合曲线
（五）H+、CO2和DPG 对血红蛋白结合氧的影响
第四节 蛋白质分子结构与功能的关系
一、蛋白质一级结构与功能的关系
（一）同功蛋白质一级结构的种属差异性
（二）蛋白质一级结构的变异与分子病
（三）一级结构的局部断裂与蛋白质的激活
二、蛋白质的高级结构与功能的关系
三、免疫球蛋白的结构与功能
第五节：蛋白质的重要性质
一、蛋白质的两性离解和电泳现象
二、蛋白质的胶体性质
三、蛋白质的沉淀作用
四、蛋白质的变性
五、蛋白质的紫外吸收
六、蛋白质的颜色反应
第六节 蛋白质的分类
第七节 蛋白质的分离纯化和利用
第三章 核酸（6学时）
引 言：核酸概述
核酸的发现
核酸的研究历史
第一节：核酸的种类、分布与功能
一、核酸的种类与分布
二、核酸的生物学功能
第二节：核酸的化学组成
一、核酸的元素组成
二、核酸的分子组成：
核苷酸—核苷+磷酸
核苷—戊糖+碱基 DNA（脱氧核糖、A、T、G、C、磷酸）
RNA（核糖、A、U、G、C、磷酸）
核苷酸的生物学作用
第三节：核酸的分子结构
一、DNA的分子结构
（一）DNA的碱基组成 Chargaff定则
（二）DNA的一级结构：多脱氧核苷酸的连接方式及排列顺序；DNA一级结构的表示方法
（三）DNA的二级结构：B型DNA的双螺旋结构模型的特点及稳定因素
（四）DNA的*结构：超螺旋结构
二、RNA的分子结构
（一）RNA的一级结构
（二）RNA的二级结构：tRNA的二级结构特点（三叶草）、tRNA的*结构特点（倒L型）
（三）rRNA的结构特点：真核细胞与原核细胞的核糖体结构特点
(四) mRNA的分子结构：真核生物与原核生物mRNA结构的区别
第四节 核酸的理化性质
一、 一般物理性质
二、 两性性质
三、 紫外吸收
四、 变性与复性
五、 酸解与碱解
第五节 核蛋白
一、 核糖体
二、 病毒
三、 染色质
本章重点：DNA的分子结构和核酸的主要理化性质，为进一步学习核酸的代谢奠定基础。
第四章 酶（9学时）
概 述 酶的研究历史
第一节 酶的概念及作用特点
一、酶的概念
二、酶的作用特点：高效性专一性、反应条件温和、酶易失活、酶活力可调节控制、某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。
三、酶的底物专一性：结构专一性和立体化学专一性。
四、酶的分离与制备
第二节 酶的命名及分类
一、酶的命名
二、酶的分类
（一）国际系统分类法：氧化还原酶类、移换酶类、水解酶类、水解酶类、裂合（裂解）酶类、异构酶类、合成酶类
（二）按酶的化学组成分类：
简单蛋白酶：指酶的活性仅仅决定于它的蛋白质结构
结合蛋白酶：这些酶只有在结合了非蛋白组分（辅助因子）后，才表现出酶的活性。酶蛋白-apoenzyme（脱辅酶-apoprotein）、辅助因子（cofactor） 和全酶(holoenzyme)、辅基(prosthetic group)、辅酶(coenzyme)。
（三）根据酶的分子结构特点分类：单体酶、寡聚酶和多酶体系
第三节 酶的作用机理
一、酶的活性中心及结构特点（必需基团和非必需基团、活性中心的研究方法）
二、作用专一性的机制（锁钥学说、诱导契合学说）
三、酶作用高效率的机制：降低反应的活化能（中间产物学说）、邻近效应和定向效应、酶使底物分子中的敏感键发生变形、多功能催化作用（酸碱催化、共价催化）、金属离子的催化作用、酶活性中心微环境的影响。
四、酶作用机理举例：胰凝乳蛋白酶作用机制举例
第四节 酶促反应的动力学
一、酶活力与酶反应速度：酶活力定义、酶活力单位、酶活力测定方法
二、影响酶促反应速度的因素
1．底物浓度对酶促反应速度的影响：米氏方程、米氏常数及其意义、米氏常数的求法
2.pH 的影响
3.温度的影响
4.酶浓度的影响
5.激活剂的影响
6.抑制剂的影响：抑制作用与抑制剂、抑制作用类型（竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制）、常见抑制剂类型
第五节 别构酶 核糖酶 同工酶 诱导酶 抗体酶
第六节 酶工程简介
第五章 维生素的结构与功能（3学时）
一、维生素的概念、分类
二、几种重要辅酶（辅基）的结构与功能
NAD和NADP、FMN和FAD、焦磷酸硫胺素、磷酸吡哆醛、辅酶A、生物素、四氢叶酸、5‘-脱氧腺苷钴胺素、维生素C、硫辛酸
本章重点：酶的作用机理；影响酶促反应速度的因素。较系统地掌握酶的一般知识，为学习物质代谢奠定基础。
第六章 生物膜的组成与结构（6学时）
第一节 生物膜的组成和结构
一、生物膜的组成和性质：膜脂、膜蛋白和糖类
二、生物膜的分子结构：生物膜中分子间的作用力、生物膜结构的几个 主要特征、生物膜的分子结构模型：流体镶嵌模型及其发展
第二节 生物膜的功能
运输功能
第三节 生物膜研究进展
本章重点：生物膜的结构与功能
第七章 糖代谢 （10学时）
第一节 生物体内的糖类 （简介）
第二节 双糖和多糖的酶促降解
一、蔗糖的水解
二、淀粉的降解
1. 淀粉的水解
2. 淀粉的磷酸解
第三节 糖酵解
一、糖酵解的概念
二、糖酵解的历程：细胞定位、反应历程
三、糖酵解中产生的能量
四、糖酵解的生物学意义
五、糖酵解的*
六、丙酮酸的去处
有氧条件下：彻底氧化
无氧条件下：乳酸发酵、乙醇发酵
第四节 三羧酸循环
一、丙酮酸氧化为乙酰辅酶A：E.coli丙酮酸脱氢酶多酶复合体的结构及其作用机理
二、三羧酸循环的历程：细胞定位、反应历程
三、三羧酸循环能量的产生及特点
四、三羧酸循环的回补反应
五、三羧酸循环的*
六、三羧酸循环的生物学意义
第五节 磷酸戊糖途径
一、磷酸戊糖途径的细胞定位及反应历程
二、磷酸戊糖途径的生物学意义
三、磷酸戊糖途径的*
第六节 单糖的生物合成
一、糖异生作用的概念
二、糖异生途径的反应历程
第七节 蔗糖和多糖的生物合成
一、糖核苷酸的作用与形成
二、蔗糖的生物合成
蔗糖磷酸化酶途径、蔗糖合酶、蔗糖磷酸合酶途径
三、淀粉的生物合成
直链淀粉的合成：淀粉磷酸化酶、D-酶、淀粉合酶
支链淀粉的合成：Q-酶
本章重点：糖酵解、三羧酸循环的反应历程及生物学意义；磷酸戊糖途径的特点及生物学意义；蔗糖和淀粉的合成，明确生物体内糖代谢的基本途径。
第八章 生物氧化（5学时）
第一节 生物氧化概述
一、生物氧化的概念及特点
二、生化反应的自由能变化
三、高能化合物
第二节 电子传递链
一、电子传递链的概念
二、呼吸链中的电子传递体
三、呼吸链的电子传递顺序
四、呼吸链组分在线粒体内膜上的分布
五、呼吸链的电子传递抑制剂
第三节 氧化磷酸化
一、氧化磷酸化的概念、部位及与底物水平磷酸化区别
二、氧化磷酸化的偶联部位与P/O比
三、氧化磷酸化的机理
化学偶联假说、构象偶联假说、化学渗透学说
四、氧化磷酸化的解偶联剂和抑制剂
五、线粒体穿梭系统
磷酸甘油穿梭、苹果酸穿梭
六、能荷
概念、能荷对ATP生成与利用途径的调节
第四节 其他氧化酶系统 （自学）
一、抗氰氧化酶系统
二、多酚氧化酶系统
三、抗坏血酸氧化酶系统
四、细胞色素P450系统
五、超氧化物歧化酶、过氧化物酶、过氧化氢酶系统
本章重点：电子传递链和氧化磷酸化作用，明确物质代谢与能量代谢的关系。
第九章脂类代谢 （4学时）
第一节 生物体内的脂类（简介）
一、单纯脂类
二、复合脂类
三、非皂化脂类
第二节 脂肪的分解代谢
一、脂肪的酶促水解
二、甘油的氧化分解与转化
三、脂肪酸的氧化分解
1. 饱和脂肪酸的氧化
脂肪酸的β-氧化：概念；反应历程；能量计算
脂肪酸的α-氧化
脂肪酸的ω-氧化
2. 不饱和脂肪酸的氧化
四、乙醛酸循环
乙醛酸循环的反应历程、部位、生物学意义
第三节 脂肪的生物合成
一、甘油的生物合成
二、脂肪酸的生物合成
1.饱和脂肪酸的从头合成
乙酰辅酶A的来源及转运；丙二酰单酰辅酶A的形成；脂肪酸合酶系统；从头合成的反应历程；从头合成与β-氧化的比较
2.脂肪酸碳链的延长
内质网上的延长；线粒体内的延长
3.不饱和脂肪酸的合成
需氧途径；厌氧途径；多烯脂酸的合成
三、三酰甘油的生物合成
第四节 类脂代谢（简介）
一、甘油磷脂的降解与生物合成
二、糖脂的生物合成
三、胆固醇的生物合成
本章重点：脂肪酸的β-氧化与从头合成，明确糖代谢与脂代谢的关系。
第十章 蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢（7学时）
第一节 蛋白质的酶促降解
一、肽酶
二、蛋白酶
第二节 氨基酸的降解和转化
一、脱氨基作用
氧化脱氨基、非氧化脱氨基、转氨基作用、联合脱氨基作用、脱酰胺基作用
二、脱羧基作用
直接脱羧基作用、羟化脱羧基作用
三、氨基酸分解产物的去向
1.α-酮酸的去向
2.产物NH3的去向(尿素的生成与尿素循环)
第三节 氨同化和氨基酸的生物合成
一、氨同化
1．谷氨酸合成途径：谷氨酸脱氢酶催化；谷氨酰胺合成酶与谷氨酸合成酶共同催化
2．氨甲酰磷酸的生成：氨甲酰激酶催化；氨甲酰磷酸合成酶催化
四、基酸的生物合成
a.转氨作用：由α-酮戊二酸氨基化合成谷氨酸；氨基酸相互转化
b.个别氨基酸的合成：丙氨酸族；丝氨酸族；天冬氨酸族；谷氨酸族；组氨酸和芳香氨基酸族
本章重点：氨基酸的酶促降解、氨同化、氨基酸的生物合成，明确碳代谢与氮代谢之间的关系。
第十一章 核酸的酶促降解和核苷酸代谢（3学时）
第一节 核酸的酶促降解
一、核酸外切酶
二、核酸内切酶
第二节 核苷酸的生物降解
一、核苷酸的降解
二、嘌呤的降解
三、嘧啶的降解
第三节 核苷酸的生物合成
一、核糖核苷酸的合成
1.嘌呤核苷酸的合成：从头合成途径；补救途径
2.嘧啶核苷酸的合成：从头合成途径；补救途径
二、脱氧核糖核苷酸的合成
1．核糖核苷酸的还原
2．补救途径
三、核苷酸转变为核苷二磷酸和核苷三磷酸
本章重点：核酸的酶促降解及核苷酸的合成
第十二章 核酸的生物合成（4学时）
引言 中心法则
第一节 DNA的生物合成
一、复制
1．半保留复制的概念及实验证据
2．参与大肠杆菌DNA复制的酶和蛋白质因子
3．原核细胞DNA的复制过程
4. 真核细胞DNA的复制过程（简介）
二、逆转录：逆转录酶及其催化特性；逆转录过程；cDNA
三、DNA的突变（自学）
四、DNA的损伤修复（自学）
第二节 RNA的生物合成
一、转录
转录的概念及不对称性；
1.大肠杆菌的RNA聚合酶
2.原核细胞的转录过程
3.真核生物RNA聚合酶
4.RNA前体的转录后加工
二、RNA的复制
第三节 基因工程简介
一、基因工程的概念
二、基因工程的操作技术
三、基因工程的应用前景
本章重点：DNA的复制及转录，明确DNA及RNA生物合成的特点。
第十三章 蛋白质的生物合成（4学时）
第一节 蛋白质合成体系的重要组分
一、mRNA及遗传密码：遗传密码的概念和密码表的破译；遗传密码的特点；起始密码子和终止密码子
二、tRNA:反密码子的概念；同工受体tRNA;起始tRNA
三、rRNA与核糖体
四、辅助因子：起始因子、延伸因子、终止和释放因子
第二节 蛋白质的合成过程
一、氨基酸的活化：氨酰-tRNA合成酶的性质及反应机理
二、大肠杆菌蛋白质的合成
1.肽链合成的起始：SD序列、起始氨酰-tRNA、起始复合物的形成
2.肽链的延伸：进位、转肽、移位
3.肽链合成的终止和释放
三、真核生物蛋白质的合成（简介）
五、链合成后的加工、折叠
第三节 蛋白质合成后的运送（简介）
一、蛋白质的分选信号
二、蛋白和运送类型
三、蛋白和运输方式
四、蛋白质的运输过程
本章重点：蛋白质生物合成过程，明确其特点及与核酸的关系。
第十四章 细胞代谢和基因表达的* （3学时）
第一节 代谢途径的相互关系
一、糖代谢与脂类代谢的相互关系
二、糖代谢与蛋白质代谢的相互关系
三、脂类代谢与蛋白质代谢的相互关系
四、核酸代谢与糖、脂类和蛋白质代谢的相互关系
第二节 代谢调节
一、代谢调节的不同水平
二、酶水平调节
a.酶活性调节：共价修饰调节、酶原激活、反馈抑制、前馈激活
b.酶合成的调节：基因表达的*
三、激素水平的调节 （简介）
四、辅因子的调节：能荷、NADH/NAD+
五、金属离子浓度的调节 (简介)
本章重点：酶活性及酶合成的调节，明确两种调节在代谢上的重要性。
（二） 实验课内容 （30学时）
第一部分 生物化学实验技术原理(6学时)
第一章 蛋白质（酶）、核酸的分离纯化（1学时）
第一节 引言
一、分离纯化的意义
二、分离纯化的要求
三、分离纯化的一般程序
第二节 蛋白质（酶）、核酸分离纯化的前处理
一、材料的选择与预处理
二、细胞的破碎
三、细胞器的分离
四、提取
（一）蛋白质（酶）的提取
（二）核酸的提取
第三节 分离纯化
一、蛋白质（酶）的分离纯化
（一）粗分级分离
1、盐析
2、等电点沉淀
3、有机溶剂法
（二）细分级分离
1.层析法
2.电泳法
3.超离心法
（三）酶的活力测定
二、核酸的分离纯化
(一)粗分级分离
（二）精分级分离
第三节 纯度鉴定
第二章 层析技术（2学时）
第一节引言
一、层析法的基本原理
二、层析法的分类
第一节 吸附层析技术
一、基本原理
二、吸附剂种类
三、薄板层析操作要点
第二节 分配层析技术
一、基本原理
二、层析操作要点
第三节 凝胶过滤层析技术
一、基本原理
二、凝胶的种类和性质
（一）交联葡聚糖凝胶（Sephadex）
（二）琼脂糖凝胶
（三）聚丙烯酰胺
（四）聚丙乙烯凝胶（Styrogel）
三、凝胶过滤在试验室中的应用
（一）生物大分子物质的分离纯化
（二）分子量的测定
（三）分级分离
（四）溶液浓缩
（五）平衡常数的测定
（六）细胞及颗粒的分离
四、柱层析操作要点
第四节 离子交换层析法
基本原理
第五节 亲和层析法
基本原理
第六节 高压液相层析特点
第三章 离心技术（1.5学时）
第一节 离心技术概论
一、离心机的分类
二、一般制备离心与制备性超离心技术
第二节 制备性超离心技术
一、离心力和相对离心力
二、转子、离心管及选择
（一）离心管
（二）离心管帽
（三）转子及选择
三、离心技术类型
（一）差速离心法
（二）等密度梯度离心
（三）速率—区带离心
四、梯度回收
（一）穿刺法
（二）取代法
（三）虹吸法
（四）切割法
五、梯度的分析
第四章 电泳技术（1.5学时）
第一节 引言
一、概念
二、发展
三、分类
第二节 电泳的基本原理
第三节聚丙烯酰胺凝胶电泳
一、概述
二、聚丙烯酰胺凝胶的制备
（一）化学聚合
（二）光聚合
三、凝胶浓度和交联度与孔径大小的关系
四、不连续聚丙烯酰胺凝胶电泳
第四节 琼脂糖凝胶电泳简介
第五节 免疫电泳简介
第二部分 实验 (24学时)
一、酵母RNA的提制（3学时）
二、氨基酸的纸层析（3学时）
三、蛋白质含量的测定--考马斯亮兰G-250法（3学时）
四、糖酵解中间产物的鉴定（3学时）
五、过氧化物酶聚丙烯酰胺凝胶电泳（6学时）
六、脲酶Km的测定（3学时）
七、苯丙氨酸解氨酶的分离纯化（演示）（3学时）
三、参考书目：
生物化学 主编王镜岩 朱圣庚 徐长法，高等教育出版社，2002年
生物化学导论 主编Trudy Mckee, James R.Mckee ,科学出版社，2000年(第二版)
生物化学 主编 B.D.Hames,N.M.Hooper等，科学出版社，2001年（中、英）
细胞生物化学 主编 钱凯先 李亚南 邵建忠 浙江大学出版社
基础生物化学 主编 吴显荣 中国农业出版社
蛋白质化学 主编 姜涌明 赵国骏，扬州大学农学院
基础生物化学 主编 白宝璋 任永信 史国安 于少华 ，延边大学出版社
分子酶学导论 主编姜涌明等，中国农业大学出版社
参考资料：http://www.ezkaoyan.com/publisher/med/2006424133045.htm
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生物化学是生命的化学, 是介于生物学与化学之间的一门边缘科学。生物化学是用物理学、化学和生物学的现代技术来研究生物体的物质组成和结构，物质在生物体内发生的化学变化，以及这些物质结构的变化与生理机能之间的关系的科学。学习和研究生物化学的目的在于阐明生命活动的化学、物质基础，并与其他学科配合，来揭示生命活动的本质和规律。
生物化学是农业院校中生技、农学、园艺、植保、资环、食品和牧医等本科专业的专业基础课，也是这些专业的学生考研的必考课程。生物化学与植物生理学、遗传学、微生物学、分类学、病理学以及农业科学、食品科学、营养科学和医药卫生等学科都有密切关系。学习生物化学不仅是进一步学习以上课程的必要基础，亦为研究这些学科中的问题提供了必要的基本理论和手段。
生物化学课程的任务是使学生掌握蛋白质、酶、核酸等生物大分子的结构、性质及功能；生物膜的结构及特性；生物能量的产生及生物大分子前体的生物合成；遗传信息的储存、传递及表达等基本理论知识。并且还要掌握生物化学分离、制备、分析、鉴定技术（比色、层析、电泳、离心等）的基本实验原理及操作技能，为学生进一步学习专业课打下坚实的基础。
进入80年代以来，新兴起的生物技术已成为技术*的优先发展领域，它包括：基因工程、细胞工程、发酵工程和酶工程四大部分，其在二十一世纪的生命科学时代有着广阔的发展前景，但它们的发展都需要生物化学的理论作指导。为适应生命科学的迅速发展，为使生物技术专业的同学掌握现代生物化学的最新进展，我校生命科学学院生物技术和生物科学专业的学生从2002年秋季更换教材。
（二）使用教材及授课时数
《生物化学》（上、下册）由沈同、王镜岩主编，高等教育出版社。本教材被国家教委评为优秀教材。本课程教学时数为110学时，理论讲授80学时，实验课30学时。由于学时有限，在参考其他兄弟院校和其他综合院校教学安排的基础上，上册中删去糖、脂类、抗生素和激素四章内容。下册中删去生物能学、光合作用两章，生物膜与物质运送的介绍放在上册膜结构一章中，DNA重组与基因工程放在DNA和RNA合成之后讲。
二、教学大纲的主要内容
（一）各章节的主要内容
第一章 绪论 （2学时）
一、 生物化学的概念和研究内容
二、 生物体的化学组成
三、 生物化学的发展
四、生物化学与各学科之间的联系
五、生物化学知识的应用
六、如何学好生物化学
第二章蛋白质（14学时）
引 言 蛋白质概述
一、蛋白质的化学组成
二、蛋白质的大小和分子量
三、蛋白质功能的多样性
第一节 蛋白质的基本结构单位—氨基酸
一、蛋白质的水解：酸水解、碱水解和酶水解
二、氨基酸的分类
（一）根据来源分：内源氨基酸和外源氨基酸
（二）从营养学角度分：必需氨基酸和非必需氨基酸
（三）根据是否组成蛋白质来分：蛋白质中常见氨基酸、蛋白质中稀有氨基酸和非蛋白氨基酸
三、氨基酸的理化性质
（一）氨基酸的一般物理性质：氨基酸的旋光性、氨基酸的光吸收、高熔点、一般均溶于水，溶于强酸、强碱；不溶于乙醚、氨基酸一般有味
（二）氨基酸的离解性质：氨基酸的兼性离子形式、氨基酸的两性解离、氨基酸的等电点计算、氨基酸的甲醛滴定。
（三）氨基酸的化学反应：茚三酮反应、Sanger反应、Edman反应、DNS反应、-SH反应、-OH反应、成肽反应、咪唑基的反应。
（四）氨基酸的分析分离
第二节：肽
一、肽与肽键
二、肽链中AA的排列顺序和命名
三、肽的重要理化性质
四、天然存在的重要多肽
第三节 蛋白质的分子结构
一、蛋白质的一级结构：
（一）定义：蛋白质的一级结构指蛋白质多肽连中AA的排列顺序，包括二硫键的位置。
（二）蛋白质一级结构的测定：测序要求、测序步骤
二、蛋白质的二级结构和纤维状蛋白
（一）构型与构象
（二）蛋白质的构象：蛋白质多肽链空间折叠的*因素—肽键具有部分双键性质、肽键不能自由旋转、组成肽键的四个原子和与之相连的两个a碳原子（Ca）都处于同一个平面内，即为酰胺平面、二面角所决定的构象能否存在，主要取决于两个相邻肽单位中，非键合原子之间的接近有无阻碍。
（三）蛋白质的二级结构：a-螺旋、b-折叠、b-转角、自由回转。
（四）超二级结构
（五）纤维状蛋白
三、蛋白质的*结构
（一）结构域
（二）维持蛋白质*结构的作用力
（三）肌红蛋白及其功能、肌红蛋白的氧合曲线
四、蛋白质的四级结构
（一）蛋白质的四级结构及其作用力
（二）血红蛋白及其功能
（三）氧合引起血红蛋白的构象变化
（四）血红蛋白的氧合曲线
（五）H+、CO2和DPG 对血红蛋白结合氧的影响
第四节 蛋白质分子结构与功能的关系
一、蛋白质一级结构与功能的关系
（一）同功蛋白质一级结构的种属差异性
（二）蛋白质一级结构的变异与分子病
（三）一级结构的局部断裂与蛋白质的激活
二、蛋白质的高级结构与功能的关系
三、免疫球蛋白的结构与功能
第五节：蛋白质的重要性质
一、蛋白质的两性离解和电泳现象
二、蛋白质的胶体性质
三、蛋白质的沉淀作用
四、蛋白质的变性
五、蛋白质的紫外吸收
六、蛋白质的颜色反应
第六节 蛋白质的分类
第七节 蛋白质的分离纯化和利用
第三章 核酸（6学时）
引 言：核酸概述
核酸的发现
核酸的研究历史
第一节：核酸的种类、分布与功能
一、核酸的种类与分布
二、核酸的生物学功能
第二节：核酸的化学组成
一、核酸的元素组成
二、核酸的分子组成：
核苷酸—核苷+磷酸
核苷—戊糖+碱基 DNA（脱氧核糖、A、T、G、C、磷酸）
RNA（核糖、A、U、G、C、磷酸）
核苷酸的生物学作用
第三节：核酸的分子结构
一、DNA的分子结构
（一）DNA的碱基组成 Chargaff定则
（二）DNA的一级结构：多脱氧核苷酸的连接方式及排列顺序；DNA一级结构的表示方法
（三）DNA的二级结构：B型DNA的双螺旋结构模型的特点及稳定因素
（四）DNA的*结构：超螺旋结构
二、RNA的分子结构
（一）RNA的一级结构
（二）RNA的二级结构：tRNA的二级结构特点（三叶草）、tRNA的*结构特点（倒L型）
（三）rRNA的结构特点：真核细胞与原核细胞的核糖体结构特点
(四) mRNA的分子结构：真核生物与原核生物mRNA结构的区别
第四节 核酸的理化性质
一、 一般物理性质
二、 两性性质
三、 紫外吸收
四、 变性与复性
五、 酸解与碱解
第五节 核蛋白
一、 核糖体
二、 病毒
三、 染色质
本章重点：DNA的分子结构和核酸的主要理化性质，为进一步学习核酸的代谢奠定基础。
第四章 酶（9学时）
概 述 酶的研究历史
第一节 酶的概念及作用特点
一、酶的概念
二、酶的作用特点：高效性专一性、反应条件温和、酶易失活、酶活力可调节控制、某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。
三、酶的底物专一性：结构专一性和立体化学专一性。
四、酶的分离与制备
第二节 酶的命名及分类
一、酶的命名
二、酶的分类
（一）国际系统分类法：氧化还原酶类、移换酶类、水解酶类、水解酶类、裂合（裂解）酶类、异构酶类、合成酶类
（二）按酶的化学组成分类：
简单蛋白酶：指酶的活性仅仅决定于它的蛋白质结构
结合蛋白酶：这些酶只有在结合了非蛋白组分（辅助因子）后，才表现出酶的活性。酶蛋白-apoenzyme（脱辅酶-apoprotein）、辅助因子（cofactor） 和全酶(holoenzyme)、辅基(prosthetic group)、辅酶(coenzyme)。
（三）根据酶的分子结构特点分类：单体酶、寡聚酶和多酶体系
第三节 酶的作用机理
一、酶的活性中心及结构特点（必需基团和非必需基团、活性中心的研究方法）
二、作用专一性的机制（锁钥学说、诱导契合学说）
三、酶作用高效率的机制：降低反应的活化能（中间产物学说）、邻近效应和定向效应、酶使底物分子中的敏感键发生变形、多功能催化作用（酸碱催化、共价催化）、金属离子的催化作用、酶活性中心微环境的影响。
四、酶作用机理举例：胰凝乳蛋白酶作用机制举例
第四节 酶促反应的动力学
一、酶活力与酶反应速度：酶活力定义、酶活力单位、酶活力测定方法
二、影响酶促反应速度的因素
1．底物浓度对酶促反应速度的影响：米氏方程、米氏常数及其意义、米氏常数的求法
2.pH 的影响
3.温度的影响
4.酶浓度的影响
5.激活剂的影响
6.抑制剂的影响：抑制作用与抑制剂、抑制作用类型（竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制）、常见抑制剂类型
第五节 别构酶 核糖酶 同工酶 诱导酶 抗体酶
第六节 酶工程简介
第五章 维生素的结构与功能（3学时）
一、维生素的概念、分类
二、几种重要辅酶（辅基）的结构与功能
NAD和NADP、FMN和FAD、焦磷酸硫胺素、磷酸吡哆醛、辅酶A、生物素、四氢叶酸、5‘-脱氧腺苷钴胺素、维生素C、硫辛酸
本章重点：酶的作用机理；影响酶促反应速度的因素。较系统地掌握酶的一般知识，为学习物质代谢奠定基础。
第六章 生物膜的组成与结构（6学时）
第一节 生物膜的组成和结构
一、生物膜的组成和性质：膜脂、膜蛋白和糖类
二、生物膜的分子结构：生物膜中分子间的作用力、生物膜结构的几个 主要特征、生物膜的分子结构模型：流体镶嵌模型及其发展
第二节 生物膜的功能
运输功能
第三节 生物膜研究进展
本章重点：生物膜的结构与功能
第七章 糖代谢 （10学时）
第一节 生物体内的糖类 （简介）
第二节 双糖和多糖的酶促降解
一、蔗糖的水解
二、淀粉的降解
1. 淀粉的水解
2. 淀粉的磷酸解
第三节 糖酵解
一、糖酵解的概念
二、糖酵解的历程：细胞定位、反应历程
三、糖酵解中产生的能量
四、糖酵解的生物学意义
五、糖酵解的*
六、丙酮酸的去处
有氧条件下：彻底氧化
无氧条件下：乳酸发酵、乙醇发酵
第四节 三羧酸循环
一、丙酮酸氧化为乙酰辅酶A：E.coli丙酮酸脱氢酶多酶复合体的结构及其作用机理
二、三羧酸循环的历程：细胞定位、反应历程
三、三羧酸循环能量的产生及特点
四、三羧酸循环的回补反应
五、三羧酸循环的*
六、三羧酸循环的生物学意义
第五节 磷酸戊糖途径
一、磷酸戊糖途径的细胞定位及反应历程
二、磷酸戊糖途径的生物学意义
三、磷酸戊糖途径的*
第六节 单糖的生物合成
一、糖异生作用的概念
二、糖异生途径的反应历程
第七节 蔗糖和多糖的生物合成
一、糖核苷酸的作用与形成
二、蔗糖的生物合成
蔗糖磷酸化酶途径、蔗糖合酶、蔗糖磷酸合酶途径
三、淀粉的生物合成
直链淀粉的合成：淀粉磷酸化酶、D-酶、淀粉合酶
支链淀粉的合成：Q-酶
本章重点：糖酵解、三羧酸循环的反应历程及生物学意义；磷酸戊糖途径的特点及生物学意义；蔗糖和淀粉的合成，明确生物体内糖代谢的基本途径。
第八章 生物氧化（5学时）
第一节 生物氧化概述
一、生物氧化的概念及特点
二、生化反应的自由能变化
三、高能化合物
第二节 电子传递链
一、电子传递链的概念
二、呼吸链中的电子传递体
三、呼吸链的电子传递顺序
四、呼吸链组分在线粒体内膜上的分布
五、呼吸链的电子传递抑制剂
第三节 氧化磷酸化
一、氧化磷酸化的概念、部位及与底物水平磷酸化区别
二、氧化磷酸化的偶联部位与P/O比
三、氧化磷酸化的机理
化学偶联假说、构象偶联假说、化学渗透学说
四、氧化磷酸化的解偶联剂和抑制剂
五、线粒体穿梭系统
磷酸甘油穿梭、苹果酸穿梭
六、能荷
概念、能荷对ATP生成与利用途径的调节
第四节 其他氧化酶系统 （自学）
一、抗氰氧化酶系统
二、多酚氧化酶系统
三、抗坏血酸氧化酶系统
四、细胞色素P450系统
五、超氧化物歧化酶、过氧化物酶、过氧化氢酶系统
本章重点：电子传递链和氧化磷酸化作用，明确物质代谢与能量代谢的关系。
第九章脂类代谢 （4学时）
第一节 生物体内的脂类（简介）
一、单纯脂类
二、复合脂类
三、非皂化脂类
第二节 脂肪的分解代谢
一、脂肪的酶促水解
二、甘油的氧化分解与转化
三、脂肪酸的氧化分解
1. 饱和脂肪酸的氧化
脂肪酸的β-氧化：概念；反应历程；能量计算
脂肪酸的α-氧化
脂肪酸的ω-氧化
2. 不饱和脂肪酸的氧化
四、乙醛酸循环
乙醛酸循环的反应历程、部位、生物学意义
第三节 脂肪的生物合成
一、甘油的生物合成
二、脂肪酸的生物合成
1.饱和脂肪酸的从头合成
乙酰辅酶A的来源及转运；丙二酰单酰辅酶A的形成；脂肪酸合酶系统；从头合成的反应历程；从头合成与β-氧化的比较
2.脂肪酸碳链的延长
内质网上的延长；线粒体内的延长
3.不饱和脂肪酸的合成
需氧途径；厌氧途径；多烯脂酸的合成
三、三酰甘油的生物合成
第四节 类脂代谢（简介）
一、甘油磷脂的降解与生物合成
二、糖脂的生物合成
三、胆固醇的生物合成
本章重点：脂肪酸的β-氧化与从头合成，明确糖代谢与脂代谢的关系。
第十章 蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢（7学时）
第一节 蛋白质的酶促降解
一、肽酶
二、蛋白酶
第二节 氨基酸的降解和转化
一、脱氨基作用
氧化脱氨基、非氧化脱氨基、转氨基作用、联合脱氨基作用、脱酰胺基作用
二、脱羧基作用
直接脱羧基作用、羟化脱羧基作用
三、氨基酸分解产物的去向
1.α-酮酸的去向
2.产物NH3的去向(尿素的生成与尿素循环)
第三节 氨同化和氨基酸的生物合成
一、氨同化
1．谷氨酸合成途径：谷氨酸脱氢酶催化；谷氨酰胺合成酶与谷氨酸合成酶共同催化
2．氨甲酰磷酸的生成：氨甲酰激酶催化；氨甲酰磷酸合成酶催化
四、基酸的生物合成
a.转氨作用：由α-酮戊二酸氨基化合成谷氨酸；氨基酸相互转化
b.个别氨基酸的合成：丙氨酸族；丝氨酸族；天冬氨酸族；谷氨酸族；组氨酸和芳香氨基酸族
本章重点：氨基酸的酶促降解、氨同化、氨基酸的生物合成，明确碳代谢与氮代谢之间的关系。
第十一章 核酸的酶促降解和核苷酸代谢（3学时）
第一节 核酸的酶促降解
一、核酸外切酶
二、核酸内切酶
第二节 核苷酸的生物降解
一、核苷酸的降解
二、嘌呤的降解
三、嘧啶的降解
第三节 核苷酸的生物合成
一、核糖核苷酸的合成
1.嘌呤核苷酸的合成：从头合成途径；补救途径
2.嘧啶核苷酸的合成：从头合成途径；补救途径
二、脱氧核糖核苷酸的合成
1．核糖核苷酸的还原
2．补救途径
三、核苷酸转变为核苷二磷酸和核苷三磷酸
本章重点：核酸的酶促降解及核苷酸的合成
第十二章 核酸的生物合成（4学时）
引言 中心法则
第一节 DNA的生物合成
一、复制
1．半保留复制的概念及实验证据
2．参与大肠杆菌DNA复制的酶和蛋白质因子
3．原核细胞DNA的复制过程
4. 真核细胞DNA的复制过程（简介）
二、逆转录：逆转录酶及其催化特性；逆转录过程；cDNA
三、DNA的突变（自学）
四、DNA的损伤修复（自学）
第二节 RNA的生物合成
一、转录
转录的概念及不对称性；
1.大肠杆菌的RNA聚合酶
2.原核细胞的转录过程
3.真核生物RNA聚合酶
4.RNA前体的转录后加工
二、RNA的复制
第三节 基因工程简介
一、基因工程的概念
二、基因工程的操作技术
三、基因工程的应用前景
本章重点：DNA的复制及转录，明确DNA及RNA生物合成的特点。
第十三章 蛋白质的生物合成（4学时）
第一节 蛋白质合成体系的重要组分
一、mRNA及遗传密码：遗传密码的概念和密码表的破译；遗传密码的特点；起始密码子和终止密码子
二、tRNA:反密码子的概念；同工受体tRNA;起始tRNA
三、rRNA与核糖体
四、辅助因子：起始因子、延伸因子、终止和释放因子
第二节 蛋白质的合成过程
一、氨基酸的活化：氨酰-tRNA合成酶的性质及反应机理
二、大肠杆菌蛋白质的合成
1.肽链合成的起始：SD序列、起始氨酰-tRNA、起始复合物的形成
2.肽链的延伸：进位、转肽、移位
3.肽链合成的终止和释放
三、真核生物蛋白质的合成（简介）
五、链合成后的加工、折叠
第三节 蛋白质合成后的运送（简介）
一、蛋白质的分选信号
二、蛋白和运送类型
三、蛋白和运输方式
四、蛋白质的运输过程
本章重点：蛋白质生物合成过程，明确其特点及与核酸的关系。
第十四章 细胞代谢和基因表达的* （3学时）
第一节 代谢途径的相互关系
一、糖代谢与脂类代谢的相互关系
二、糖代谢与蛋白质代谢的相互关系
三、脂类代谢与蛋白质代谢的相互关系
四、核酸代谢与糖、脂类和蛋白质代谢的相互关系
第二节 代谢调节
一、代谢调节的不同水平
二、酶水平调节
a.酶活性调节：共价修饰调节、酶原激活、反馈抑制、前馈激活
b.酶合成的调节：基因表达的*
三、激素水平的调节 （简介）
四、辅因子的调节：能荷、NADH/NAD+
五、金属离子浓度的调节 (简介)
本章重点：酶活性及酶合成的调节，明确两种调节在代谢上的重要性。
（二） 实验课内容 （30学时）
第一部分 生物化学实验技术原理(6学时)
第一章 蛋白质（酶）、核酸的分离纯化（1学时）
第一节 引言
一、分离纯化的意义
二、分离纯化的要求
三、分离纯化的一般程序
第二节 蛋白质（酶）、核酸分离纯化的前处理
一、材料的选择与预处理
二、细胞的破碎
三、细胞器的分离
四、提取
（一）蛋白质（酶）的提取
（二）核酸的提取
第三节 分离纯化
一、蛋白质（酶）的分离纯化
（一）粗分级分离
1、盐析
2、等电点沉淀
3、有机溶剂法
（二）细分级分离
1.层析法
2.电泳法
3.超离心法
（三）酶的活力测定
二、核酸的分离纯化
(一)粗分级分离
（二）精分级分离
第三节 纯度鉴定
第二章 层析技术（2学时）
第一节引言
一、层析法的基本原理
二、层析法的分类
第一节 吸附层析技术
一、基本原理
二、吸附剂种类
三、薄板层析操作要点
第二节 分配层析技术
一、基本原理
二、层析操作要点
第三节 凝胶过滤层析技术
一、基本原理
二、凝胶的种类和性质
（一）交联葡聚糖凝胶（Sephadex）
（二）琼脂糖凝胶
（三）聚丙烯酰胺
（四）聚丙乙烯凝胶（Styrogel）
三、凝胶过滤在试验室中的应用
（一）生物大分子物质的分离纯化
（二）分子量的测定
（三）分级分离
（四）溶液浓缩
（五）平衡常数的测定
（六）细胞及颗粒的分离
四、柱层析操作要点
第四节 离子交换层析法
基本原理
第五节 亲和层析法
基本原理
第六节 高压液相层析特点
第三章 离心技术（1.5学时）
第一节 离心技术概论
一、离心机的分类
二、一般制备离心与制备性超离心技术
第二节 制备性超离心技术
一、离心力和相对离心力
二、转子、离心管及选择
（一）离心管
（二）离心管帽
（三）转子及选择
三、离心技术类型
（一）差速离心法
（二）等密度梯度离心
（三）速率—区带离心
四、梯度回收
（一）穿刺法
（二）取代法
（三）虹吸法
（四）切割法
五、梯度的分析
第四章 电泳技术（1.5学时）
第一节 引言
一、概念
二、发展
三、分类
第二节 电泳的基本原理
第三节聚丙烯酰胺凝胶电泳
一、概述
二、聚丙烯酰胺凝胶的制备
（一）化学聚合
（二）光聚合
三、凝胶浓度和交联度与孔径大小的关系
四、不连续聚丙烯酰胺凝胶电泳
第四节 琼脂糖凝胶电泳简介
第五节 免疫电泳简介
第二部分 实验 (24学时)
一、酵母RNA的提制（3学时）
二、氨基酸的纸层析（3学时）
三、蛋白质含量的测定--考马斯亮兰G-250法（3学时）
四、糖酵解中间产物的鉴定（3学时）
五、过氧化物酶聚丙烯酰胺凝胶电泳（6学时）
六、脲酶Km的测定（3学时）
七、苯丙氨酸解氨酶的分离纯化（演示）（3学时）
三、参考书目：
生物化学 主编王镜岩 朱圣庚 徐长法，高等教育出版社，2002年
生物化学导论 主编Trudy Mckee, James R.Mckee ,科学出版社，2000年(第二版)
生物化学 主编 B.D.Hames,N.M.Hooper等，科学出版社，2001年（中、英）
细胞生物化学 主编 钱凯先 李亚南 邵建忠 浙江大学出版社
基础生物化学 主编 吴显荣 中国农业出版社
蛋白质化学 主编 姜涌明 赵国骏，扬州大学农学院
基础生物化学 主编 白宝璋 任永信 史国安 于少华 ，延边大学出版社
分子酶学导论 主编姜涌明等，中国农业大学出版社
参考资料：http://www.ezkaoyan.com/publisher/med/2006424133045.htm
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时间：2023-10-17 09:46
(一) 本课程的任务和适用的专业
生物化学是生命的化学, 是介于生物学与化学之间的一门边缘科学。生物化学是用物理学、化学和生物学的现代技术来研究生物体的物质组成和结构，物质在生物体内发生的化学变化，以及这些物质结构的变化与生理机能之间的关系的科学。学习和研究生物化学的目的在于阐明生命活动的化学、物质基础，并与其他学科配合，来揭示生命活动的本质和规律。
生物化学是农业院校中生技、农学、园艺、植保、资环、食品和牧医等本科专业的专业基础课，也是这些专业的学生考研的必考课程。生物化学与植物生理学、遗传学、微生物学、分类学、病理学以及农业科学、食品科学、营养科学和医药卫生等学科都有密切关系。学习生物化学不仅是进一步学习以上课程的必要基础，亦为研究这些学科中的问题提供了必要的基本理论和手段。
生物化学课程的任务是使学生掌握蛋白质、酶、核酸等生物大分子的结构、性质及功能；生物膜的结构及特性；生物能量的产生及生物大分子前体的生物合成；遗传信息的储存、传递及表达等基本理论知识。并且还要掌握生物化学分离、制备、分析、鉴定技术（比色、层析、电泳、离心等）的基本实验原理及操作技能，为学生进一步学习专业课打下坚实的基础。
进入80年代以来，新兴起的生物技术已成为技术*的优先发展领域，它包括：基因工程、细胞工程、发酵工程和酶工程四大部分，其在二十一世纪的生命科学时代有着广阔的发展前景，但它们的发展都需要生物化学的理论作指导。为适应生命科学的迅速发展，为使生物技术专业的同学掌握现代生物化学的最新进展，我校生命科学学院生物技术和生物科学专业的学生从2002年秋季更换教材。
（二）使用教材及授课时数
《生物化学》（上、下册）由沈同、王镜岩主编，高等教育出版社。本教材被国家教委评为优秀教材。本课程教学时数为110学时，理论讲授80学时，实验课30学时。由于学时有限，在参考其他兄弟院校和其他综合院校教学安排的基础上，上册中删去糖、脂类、抗生素和激素四章内容。下册中删去生物能学、光合作用两章，生物膜与物质运送的介绍放在上册膜结构一章中，DNA重组与基因工程放在DNA和RNA合成之后讲。
二、教学大纲的主要内容
（一）各章节的主要内容
第一章 绪论 （2学时）
一、 生物化学的概念和研究内容
二、 生物体的化学组成
三、 生物化学的发展
四、生物化学与各学科之间的联系
五、生物化学知识的应用
六、如何学好生物化学
第二章蛋白质（14学时）
引 言 蛋白质概述
一、蛋白质的化学组成
二、蛋白质的大小和分子量
三、蛋白质功能的多样性
第一节 蛋白质的基本结构单位—氨基酸
一、蛋白质的水解：酸水解、碱水解和酶水解
二、氨基酸的分类
（一）根据来源分：内源氨基酸和外源氨基酸
（二）从营养学角度分：必需氨基酸和非必需氨基酸
（三）根据是否组成蛋白质来分：蛋白质中常见氨基酸、蛋白质中稀有氨基酸和非蛋白氨基酸
三、氨基酸的理化性质
（一）氨基酸的一般物理性质：氨基酸的旋光性、氨基酸的光吸收、高熔点、一般均溶于水，溶于强酸、强碱；不溶于乙醚、氨基酸一般有味
（二）氨基酸的离解性质：氨基酸的兼性离子形式、氨基酸的两性解离、氨基酸的等电点计算、氨基酸的甲醛滴定。
（三）氨基酸的化学反应：茚三酮反应、Sanger反应、Edman反应、DNS反应、-SH反应、-OH反应、成肽反应、咪唑基的反应。
（四）氨基酸的分析分离
第二节：肽
一、肽与肽键
二、肽链中AA的排列顺序和命名
三、肽的重要理化性质
四、天然存在的重要多肽
第三节 蛋白质的分子结构
一、蛋白质的一级结构：
（一）定义：蛋白质的一级结构指蛋白质多肽连中AA的排列顺序，包括二硫键的位置。
（二）蛋白质一级结构的测定：测序要求、测序步骤
二、蛋白质的二级结构和纤维状蛋白
（一）构型与构象
（二）蛋白质的构象：蛋白质多肽链空间折叠的*因素—肽键具有部分双键性质、肽键不能自由旋转、组成肽键的四个原子和与之相连的两个a碳原子（Ca）都处于同一个平面内，即为酰胺平面、二面角所决定的构象能否存在，主要取决于两个相邻肽单位中，非键合原子之间的接近有无阻碍。
（三）蛋白质的二级结构：a-螺旋、b-折叠、b-转角、自由回转。
（四）超二级结构
（五）纤维状蛋白
三、蛋白质的*结构
（一）结构域
（二）维持蛋白质*结构的作用力
（三）肌红蛋白及其功能、肌红蛋白的氧合曲线
四、蛋白质的四级结构
（一）蛋白质的四级结构及其作用力
（二）血红蛋白及其功能
（三）氧合引起血红蛋白的构象变化
（四）血红蛋白的氧合曲线
（五）H+、CO2和DPG 对血红蛋白结合氧的影响
第四节 蛋白质分子结构与功能的关系
一、蛋白质一级结构与功能的关系
（一）同功蛋白质一级结构的种属差异性
（二）蛋白质一级结构的变异与分子病
（三）一级结构的局部断裂与蛋白质的激活
二、蛋白质的高级结构与功能的关系
三、免疫球蛋白的结构与功能
第五节：蛋白质的重要性质
一、蛋白质的两性离解和电泳现象
二、蛋白质的胶体性质
三、蛋白质的沉淀作用
四、蛋白质的变性
五、蛋白质的紫外吸收
六、蛋白质的颜色反应
第六节 蛋白质的分类
第七节 蛋白质的分离纯化和利用
第三章 核酸（6学时）
引 言：核酸概述
核酸的发现
核酸的研究历史
第一节：核酸的种类、分布与功能
一、核酸的种类与分布
二、核酸的生物学功能
第二节：核酸的化学组成
一、核酸的元素组成
二、核酸的分子组成：
核苷酸—核苷+磷酸
核苷—戊糖+碱基 DNA（脱氧核糖、A、T、G、C、磷酸）
RNA（核糖、A、U、G、C、磷酸）
核苷酸的生物学作用
第三节：核酸的分子结构
一、DNA的分子结构
（一）DNA的碱基组成 Chargaff定则
（二）DNA的一级结构：多脱氧核苷酸的连接方式及排列顺序；DNA一级结构的表示方法
（三）DNA的二级结构：B型DNA的双螺旋结构模型的特点及稳定因素
（四）DNA的*结构：超螺旋结构
二、RNA的分子结构
（一）RNA的一级结构
（二）RNA的二级结构：tRNA的二级结构特点（三叶草）、tRNA的*结构特点（倒L型）
（三）rRNA的结构特点：真核细胞与原核细胞的核糖体结构特点
(四) mRNA的分子结构：真核生物与原核生物mRNA结构的区别
第四节 核酸的理化性质
一、 一般物理性质
二、 两性性质
三、 紫外吸收
四、 变性与复性
五、 酸解与碱解
第五节 核蛋白
一、 核糖体
二、 病毒
三、 染色质
本章重点：DNA的分子结构和核酸的主要理化性质，为进一步学习核酸的代谢奠定基础。
第四章 酶（9学时）
概 述 酶的研究历史
第一节 酶的概念及作用特点
一、酶的概念
二、酶的作用特点：高效性专一性、反应条件温和、酶易失活、酶活力可调节控制、某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。
三、酶的底物专一性：结构专一性和立体化学专一性。
四、酶的分离与制备
第二节 酶的命名及分类
一、酶的命名
二、酶的分类
（一）国际系统分类法：氧化还原酶类、移换酶类、水解酶类、水解酶类、裂合（裂解）酶类、异构酶类、合成酶类
（二）按酶的化学组成分类：
简单蛋白酶：指酶的活性仅仅决定于它的蛋白质结构
结合蛋白酶：这些酶只有在结合了非蛋白组分（辅助因子）后，才表现出酶的活性。酶蛋白-apoenzyme（脱辅酶-apoprotein）、辅助因子（cofactor） 和全酶(holoenzyme)、辅基(prosthetic group)、辅酶(coenzyme)。
（三）根据酶的分子结构特点分类：单体酶、寡聚酶和多酶体系
第三节 酶的作用机理
一、酶的活性中心及结构特点（必需基团和非必需基团、活性中心的研究方法）
二、作用专一性的机制（锁钥学说、诱导契合学说）
三、酶作用高效率的机制：降低反应的活化能（中间产物学说）、邻近效应和定向效应、酶使底物分子中的敏感键发生变形、多功能催化作用（酸碱催化、共价催化）、金属离子的催化作用、酶活性中心微环境的影响。
四、酶作用机理举例：胰凝乳蛋白酶作用机制举例
第四节 酶促反应的动力学
一、酶活力与酶反应速度：酶活力定义、酶活力单位、酶活力测定方法
二、影响酶促反应速度的因素
1．底物浓度对酶促反应速度的影响：米氏方程、米氏常数及其意义、米氏常数的求法
2.pH 的影响
3.温度的影响
4.酶浓度的影响
5.激活剂的影响
6.抑制剂的影响：抑制作用与抑制剂、抑制作用类型（竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制）、常见抑制剂类型
第五节 别构酶 核糖酶 同工酶 诱导酶 抗体酶
第六节 酶工程简介
第五章 维生素的结构与功能（3学时）
一、维生素的概念、分类
二、几种重要辅酶（辅基）的结构与功能
NAD和NADP、FMN和FAD、焦磷酸硫胺素、磷酸吡哆醛、辅酶A、生物素、四氢叶酸、5‘-脱氧腺苷钴胺素、维生素C、硫辛酸
本章重点：酶的作用机理；影响酶促反应速度的因素。较系统地掌握酶的一般知识，为学习物质代谢奠定基础。
第六章 生物膜的组成与结构（6学时）
第一节 生物膜的组成和结构
一、生物膜的组成和性质：膜脂、膜蛋白和糖类
二、生物膜的分子结构：生物膜中分子间的作用力、生物膜结构的几个 主要特征、生物膜的分子结构模型：流体镶嵌模型及其发展
第二节 生物膜的功能
运输功能
第三节 生物膜研究进展
本章重点：生物膜的结构与功能
第七章 糖代谢 （10学时）
第一节 生物体内的糖类 （简介）
第二节 双糖和多糖的酶促降解
一、蔗糖的水解
二、淀粉的降解
1. 淀粉的水解
2. 淀粉的磷酸解
第三节 糖酵解
一、糖酵解的概念
二、糖酵解的历程：细胞定位、反应历程
三、糖酵解中产生的能量
四、糖酵解的生物学意义
五、糖酵解的*
六、丙酮酸的去处
有氧条件下：彻底氧化
无氧条件下：乳酸发酵、乙醇发酵
第四节 三羧酸循环
一、丙酮酸氧化为乙酰辅酶A：E.coli丙酮酸脱氢酶多酶复合体的结构及其作用机理
二、三羧酸循环的历程：细胞定位、反应历程
三、三羧酸循环能量的产生及特点
四、三羧酸循环的回补反应
五、三羧酸循环的*
六、三羧酸循环的生物学意义
第五节 磷酸戊糖途径
一、磷酸戊糖途径的细胞定位及反应历程
二、磷酸戊糖途径的生物学意义
三、磷酸戊糖途径的*
第六节 单糖的生物合成
一、糖异生作用的概念
二、糖异生途径的反应历程
第七节 蔗糖和多糖的生物合成
一、糖核苷酸的作用与形成
二、蔗糖的生物合成
蔗糖磷酸化酶途径、蔗糖合酶、蔗糖磷酸合酶途径
三、淀粉的生物合成
直链淀粉的合成：淀粉磷酸化酶、D-酶、淀粉合酶
支链淀粉的合成：Q-酶
本章重点：糖酵解、三羧酸循环的反应历程及生物学意义；磷酸戊糖途径的特点及生物学意义；蔗糖和淀粉的合成，明确生物体内糖代谢的基本途径。
第八章 生物氧化（5学时）
第一节 生物氧化概述
一、生物氧化的概念及特点
二、生化反应的自由能变化
三、高能化合物
第二节 电子传递链
一、电子传递链的概念
二、呼吸链中的电子传递体
三、呼吸链的电子传递顺序
四、呼吸链组分在线粒体内膜上的分布
五、呼吸链的电子传递抑制剂
第三节 氧化磷酸化
一、氧化磷酸化的概念、部位及与底物水平磷酸化区别
二、氧化磷酸化的偶联部位与P/O比
三、氧化磷酸化的机理
化学偶联假说、构象偶联假说、化学渗透学说
四、氧化磷酸化的解偶联剂和抑制剂
五、线粒体穿梭系统
磷酸甘油穿梭、苹果酸穿梭
六、能荷
概念、能荷对ATP生成与利用途径的调节
第四节 其他氧化酶系统 （自学）
一、抗氰氧化酶系统
二、多酚氧化酶系统
三、抗坏血酸氧化酶系统
四、细胞色素P450系统
五、超氧化物歧化酶、过氧化物酶、过氧化氢酶系统
本章重点：电子传递链和氧化磷酸化作用，明确物质代谢与能量代谢的关系。
第九章脂类代谢 （4学时）
第一节 生物体内的脂类（简介）
一、单纯脂类
二、复合脂类
三、非皂化脂类
第二节 脂肪的分解代谢
一、脂肪的酶促水解
二、甘油的氧化分解与转化
三、脂肪酸的氧化分解
1. 饱和脂肪酸的氧化
脂肪酸的β-氧化：概念；反应历程；能量计算
脂肪酸的α-氧化
脂肪酸的ω-氧化
2. 不饱和脂肪酸的氧化
四、乙醛酸循环
乙醛酸循环的反应历程、部位、生物学意义
第三节 脂肪的生物合成
一、甘油的生物合成
二、脂肪酸的生物合成
1.饱和脂肪酸的从头合成
乙酰辅酶A的来源及转运；丙二酰单酰辅酶A的形成；脂肪酸合酶系统；从头合成的反应历程；从头合成与β-氧化的比较
2.脂肪酸碳链的延长
内质网上的延长；线粒体内的延长
3.不饱和脂肪酸的合成
需氧途径；厌氧途径；多烯脂酸的合成
三、三酰甘油的生物合成
第四节 类脂代谢（简介）
一、甘油磷脂的降解与生物合成
二、糖脂的生物合成
三、胆固醇的生物合成
本章重点：脂肪酸的β-氧化与从头合成，明确糖代谢与脂代谢的关系。
第十章 蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢（7学时）
第一节 蛋白质的酶促降解
一、肽酶
二、蛋白酶
第二节 氨基酸的降解和转化
一、脱氨基作用
氧化脱氨基、非氧化脱氨基、转氨基作用、联合脱氨基作用、脱酰胺基作用
二、脱羧基作用
直接脱羧基作用、羟化脱羧基作用
三、氨基酸分解产物的去向
1.α-酮酸的去向
2.产物NH3的去向(尿素的生成与尿素循环)
第三节 氨同化和氨基酸的生物合成
一、氨同化
1．谷氨酸合成途径：谷氨酸脱氢酶催化；谷氨酰胺合成酶与谷氨酸合成酶共同催化
2．氨甲酰磷酸的生成：氨甲酰激酶催化；氨甲酰磷酸合成酶催化
四、基酸的生物合成
a.转氨作用：由α-酮戊二酸氨基化合成谷氨酸；氨基酸相互转化
b.个别氨基酸的合成：丙氨酸族；丝氨酸族；天冬氨酸族；谷氨酸族；组氨酸和芳香氨基酸族
本章重点：氨基酸的酶促降解、氨同化、氨基酸的生物合成，明确碳代谢与氮代谢之间的关系。
第十一章 核酸的酶促降解和核苷酸代谢（3学时）
第一节 核酸的酶促降解
一、核酸外切酶
二、核酸内切酶
第二节 核苷酸的生物降解
一、核苷酸的降解
二、嘌呤的降解
三、嘧啶的降解
第三节 核苷酸的生物合成
一、核糖核苷酸的合成
1.嘌呤核苷酸的合成：从头合成途径；补救途径
2.嘧啶核苷酸的合成：从头合成途径；补救途径
二、脱氧核糖核苷酸的合成
1．核糖核苷酸的还原
2．补救途径
三、核苷酸转变为核苷二磷酸和核苷三磷酸
本章重点：核酸的酶促降解及核苷酸的合成
第十二章 核酸的生物合成（4学时）
引言 中心法则
第一节 DNA的生物合成
一、复制
1．半保留复制的概念及实验证据
2．参与大肠杆菌DNA复制的酶和蛋白质因子
3．原核细胞DNA的复制过程
4. 真核细胞DNA的复制过程（简介）
二、逆转录：逆转录酶及其催化特性；逆转录过程；cDNA
三、DNA的突变（自学）
四、DNA的损伤修复（自学）
第二节 RNA的生物合成
一、转录
转录的概念及不对称性；
1.大肠杆菌的RNA聚合酶
2.原核细胞的转录过程
3.真核生物RNA聚合酶
4.RNA前体的转录后加工
二、RNA的复制
第三节 基因工程简介
一、基因工程的概念
二、基因工程的操作技术
三、基因工程的应用前景
本章重点：DNA的复制及转录，明确DNA及RNA生物合成的特点。
第十三章 蛋白质的生物合成（4学时）
第一节 蛋白质合成体系的重要组分
一、mRNA及遗传密码：遗传密码的概念和密码表的破译；遗传密码的特点；起始密码子和终止密码子
二、tRNA:反密码子的概念；同工受体tRNA;起始tRNA
三、rRNA与核糖体
四、辅助因子：起始因子、延伸因子、终止和释放因子
第二节 蛋白质的合成过程
一、氨基酸的活化：氨酰-tRNA合成酶的性质及反应机理
二、大肠杆菌蛋白质的合成
1.肽链合成的起始：SD序列、起始氨酰-tRNA、起始复合物的形成
2.肽链的延伸：进位、转肽、移位
3.肽链合成的终止和释放
三、真核生物蛋白质的合成（简介）
五、链合成后的加工、折叠
第三节 蛋白质合成后的运送（简介）
一、蛋白质的分选信号
二、蛋白和运送类型
三、蛋白和运输方式
四、蛋白质的运输过程
本章重点：蛋白质生物合成过程，明确其特点及与核酸的关系。
第十四章 细胞代谢和基因表达的* （3学时）
第一节 代谢途径的相互关系
一、糖代谢与脂类代谢的相互关系
二、糖代谢与蛋白质代谢的相互关系
三、脂类代谢与蛋白质代谢的相互关系
四、核酸代谢与糖、脂类和蛋白质代谢的相互关系
第二节 代谢调节
一、代谢调节的不同水平
二、酶水平调节
a.酶活性调节：共价修饰调节、酶原激活、反馈抑制、前馈激活
b.酶合成的调节：基因表达的*
三、激素水平的调节 （简介）
四、辅因子的调节：能荷、NADH/NAD+
五、金属离子浓度的调节 (简介)
本章重点：酶活性及酶合成的调节，明确两种调节在代谢上的重要性。
（二） 实验课内容 （30学时）
第一部分 生物化学实验技术原理(6学时)
第一章 蛋白质（酶）、核酸的分离纯化（1学时）
第一节 引言
一、分离纯化的意义
二、分离纯化的要求
三、分离纯化的一般程序
第二节 蛋白质（酶）、核酸分离纯化的前处理
一、材料的选择与预处理
二、细胞的破碎
三、细胞器的分离
四、提取
（一）蛋白质（酶）的提取
（二）核酸的提取
第三节 分离纯化
一、蛋白质（酶）的分离纯化
（一）粗分级分离
1、盐析
2、等电点沉淀
3、有机溶剂法
（二）细分级分离
1.层析法
2.电泳法
3.超离心法
（三）酶的活力测定
二、核酸的分离纯化
(一)粗分级分离
（二）精分级分离
第三节 纯度鉴定
第二章 层析技术（2学时）
第一节引言
一、层析法的基本原理
二、层析法的分类
第一节 吸附层析技术
一、基本原理
二、吸附剂种类
三、薄板层析操作要点
第二节 分配层析技术
一、基本原理
二、层析操作要点
第三节 凝胶过滤层析技术
一、基本原理
二、凝胶的种类和性质
（一）交联葡聚糖凝胶（Sephadex）
（二）琼脂糖凝胶
（三）聚丙烯酰胺
（四）聚丙乙烯凝胶（Styrogel）
三、凝胶过滤在试验室中的应用
（一）生物大分子物质的分离纯化
（二）分子量的测定
（三）分级分离
（四）溶液浓缩
（五）平衡常数的测定
（六）细胞及颗粒的分离
四、柱层析操作要点
第四节 离子交换层析法
基本原理
第五节 亲和层析法
基本原理
第六节 高压液相层析特点
第三章 离心技术（1.5学时）
第一节 离心技术概论
一、离心机的分类
二、一般制备离心与制备性超离心技术
第二节 制备性超离心技术
一、离心力和相对离心力
二、转子、离心管及选择
（一）离心管
（二）离心管帽
（三）转子及选择
三、离心技术类型
（一）差速离心法
（二）等密度梯度离心
（三）速率—区带离心
四、梯度回收
（一）穿刺法
（二）取代法
（三）虹吸法
（四）切割法
五、梯度的分析
第四章 电泳技术（1.5学时）
第一节 引言
一、概念
二、发展
三、分类
第二节 电泳的基本原理
第三节聚丙烯酰胺凝胶电泳
一、概述
二、聚丙烯酰胺凝胶的制备
（一）化学聚合
（二）光聚合
三、凝胶浓度和交联度与孔径大小的关系
四、不连续聚丙烯酰胺凝胶电泳
第四节 琼脂糖凝胶电泳简介
第五节 免疫电泳简介
第二部分 实验 (24学时)
一、酵母RNA的提制（3学时）
二、氨基酸的纸层析（3学时）
三、蛋白质含量的测定--考马斯亮兰G-250法（3学时）
四、糖酵解中间产物的鉴定（3学时）
五、过氧化物酶聚丙烯酰胺凝胶电泳（6学时）
六、脲酶Km的测定（3学时）
七、苯丙氨酸解氨酶的分离纯化（演示）（3学时）
三、参考书目：
生物化学 主编王镜岩 朱圣庚 徐长法，高等教育出版社，2002年
生物化学导论 主编Trudy Mckee, James R.Mckee ,科学出版社，2000年(第二版)
生物化学 主编 B.D.Hames,N.M.Hooper等，科学出版社，2001年（中、英）
细胞生物化学 主编 钱凯先 李亚南 邵建忠 浙江大学出版社
基础生物化学 主编 吴显荣 中国农业出版社
蛋白质化学 主编 姜涌明 赵国骏，扬州大学农学院
基础生物化学 主编 白宝璋 任永信 史国安 于少华 ，延边大学出版社
分子酶学导论 主编姜涌明等，中国农业大学出版社
参考资料：http://www.ezkaoyan.com/publisher/med/2006424133045.htm
